Les épitopes allergéniques pour les nuls !

Pascal Poncet, Sandra Denery

Les épitopes IgE

Sandra DENERY 1 et Pascal PONCET 2

1 INRA, Unité 1268 BIA, Equipe ALL, Nantes, France
2 Hôpital d’Enfant Armand Trousseau, Service de Biochimie, Equipe « Allergie & Environnement », Institut Pasteur, Département Infections & Epidémiologie, Paris, France.

Toutes les caractéristiques physico-chimiques ou structurales qui confèrent à une protéine un fort potentiel allergène ne sont pas connues actuellement. Dans les réactions allergiques IgE dépendantes, la sélection des épitopes B reconnus par les IgE résulte des interactions entre une protéine et le système immunitaire muqueux. La localisation des épitopes B est souvent explorée à l’aide de peptides synthétiques correspondant à des séquences de la protéine pour lesquelles on recherche une réaction croisée avec la protéine entière ; de telles séquences seront identifiées comme des épitopes continus mais peuvent aussi former des portions d’épitopes discontinus ; ces derniers représentent la grande majorité des épitopes B. Leur identification nécessite la connaissance de la structure 3D de la protéine et des techniques lourdes : mutagénèse dirigée, cristallisation d’un complexe antigène/anticorps, collections de peptides aléatoires susceptibles de mimer des acides aminés proches dans l’espace (mimotopes). L’identification des épitopes B d’allergènes présente plusieurs intérêts 1. Intérêts fondamentaux : enrichir les connaissances sur les mécanismes moléculaires de l’allergie et sur les structures protéiques favorisant la réponse allergique et 2. Intérêts appliqués : la possibilité de développer des stratégies d’immunothérapie en ciblant des zones des protéines qui paraissent immuno-dominantes.